Xəbərlər AMEA Biologiya və tibb elmləri bölməsinin rəsmi jurnalı
Изоферментный Спектр, Локализация и Некоторые Физико-Химические Свойства NAD-Малатдегидрогеназы в Листьях Амаранта При Засухе
Г.Г. Бабаев, У.А. Гурбанова, Н.М. Гулиев

Институт молекулярной биологии и биотехнологийНАН Азербайджана

 

Малат дегидрогеназа (MDH) играет основную роль в энергетическом и клеточном метаболизме. Активность, субклеточное распределение, изоферментный спектр и кинетические свойства цитозольной (цMDH) и митохондриальной малатдегидрогеназы (mMDH) изучались перед цветением, в фазах цветения и созревания зерна. Субклеточная локализация, изоферментный спектр и кине­тические свойства НАД-малатдегидрогеназы (l-малат-НАД-оксидоредуктаза, НAД-MДГ, КФ 1.1.1.37) изуча­лись в субклеточных фракциях (СКФ) ассимилирующих тканей листьев Amaranthus cruentus L. перед цветением, в фазах цветения и созревания зерна. Было обнаружено, что НАД-MДГ имеет широкий изоферментный спектр в листьях амаранта, который меняется в зависимости от количества изоферментов, типа тканей и СКФ. Основная часть общей активности фермента была локализована в цитозольных и митохондриальных фракциях обеих тканей. Значение Vmax (OA) реакции, ката­лизируемой цитозольным ферментом в мезофильных клетках (МК), в 2 раза превышает значение Vmax (OA) реакции, катализируемой митохондриальным ферментом. Однако, в клетках обкладки (КО) Vmax (OA) для мНАД-МДГ в 3-4 раза превышает, Vmax (OA) в MК. Изоформы фермента обладают широким диапазоном оптимальных значений рН и устойчивы к температуре. В за­висимости от СКФ фермент обладал высокой чувствительностью к оксоацетату (ОАА) и низкой чувствительностью к малату. НАД-МДГ подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментена, и не является аллостеричным. Активность фермента строго регулируется субстратами, одно- и двухвалентными ионами. Ингибирующее действие АТФ на все изоформы увеличивается при засухе.

 

 

Амарант, засуха, НАД-МДГ, изоформы, локализация, кинетика, толерантность